底物浓度对酶促反应速度的影响呈直线关系（底物浓度对酶促反应速率的影响图）

看了一下题目的描述，不知道题主你哪点不明白。

米氏方程推导前提并不需要一个不可逆的第二段反应，其核心在于快速平衡（fast equilibrium）和稳态假设（steady-state assumption）：酶与底物可以迅速结合形成复合物且酶-底物复合物（ES）的浓度保持恒定。至于第二段可逆反应的简化是基于一个事实：在反应开始的时候并没有产物P的存在或者说产生的P的量极少。

E+S ↔\leftrightarrow ES →\rightarrow E+P， k1, k-1, k2分别为第一步正反应，第一步逆反应及第二步反应的速率常数。

[ES]恒定意味着其生成速率等于分解速率。

也即有生成速率=k1[E][S]=分解速率=(k-1+k2)[ES]，假设酶总浓度为[E]t，则有[E]=[E]t-[ES]代入到上面的等式中很容易得到关于ES浓度的表达式：

[ES]=k1[E]t[S]/(k-1+k2+k1[S])=[E]t[S]/{(k-1+k2)/k1+[S]}

令Km=(k-1+k2)/k1, 代入有[ES]=[E]t[S]/(Km+[S])。

起始反应速率V0=k2[ES]=k2[E]t[S]/(Km+[S])。

又有当所有酶都形成复合物时即[ES]=[E]t时显然反应速率最大Vmax=k2[E]t

最终可得V0=Vmax[S]/(Km+[S])。

至于如何去理解上述方程，

当底物浓度[S]很小的时候，此时加入的任何底物都能很快地被酶结合形成复合物，底物浓度越高反应速率就成比例地越快，所以此时的速率就跟底物浓度成正比，也就是曲线开始的线性部分，体现在方程上就是Km≫\gg [S]时Km+[S] ≈\approx Km，方程就变成了V0=Vmax[S]/Km，这不就是线性的嘛。

当底物浓度[S]非常大的时候，这个时候所有的酶都已经被底物霸占了，再增加酶的浓度反应速率也不会增加，就形成了曲线上最后的平台，也就是[E]t=[ES]的时候，Km≪\ll [S]，Km+[S] ≈\approx [S]，方程上的体现就是V0=Vmax。

而在中间的时候曲线形状就是如图所示了，介于零级反应和一级反应之间，并从一级反应向零级反应过渡。